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2016/04/28

Paenibacillus sp. IK-5キトサナーゼ/グルカナーゼに存在するCBM32糖質結合モジュールのキトサン認識機構

論文タイトル
Mechanism of chitosan recognition by CBM32 carbohydrate-binding modules from a Paenibacillus sp. IK-5 chitosanase/glucanase
論文タイトル(訳)
Paenibacillus sp. IK-5キトサナーゼ/グルカナーゼに存在するCBM32糖質結合モジュールのキトサン認識機構
DOI
10.1042/BCJ20160045
ジャーナル名
Biochemical Journal Biochemical Society
巻号
Vol.473 No.8 (1085-1095)
著者名(敬称略)
新家 粧子、深溝 慶 他
所属
近畿大学 農学部 バイオサイエンス学科 バイオ分子化学研究室

抄訳

Paenibacillus sp. IK-5キトサナーゼ/グルカナーゼに存在する二つのCBM32糖質結合モジュール (DD1とDD2) のキトサン認識機構を明らかにするために、NMRおよびX線結晶構造解析によってそれらの構造を決定した。これらのモジュールは両方ともにβ−サンドイッチ・フォールドをコアとしてもち、コア構造の上下にはいくつかのループが存在していた。NMR滴定実験やDD2-キトサンオリゴ糖複合体結晶構造に基づいて、キトサンオリゴ糖はその非還元末端糖残基を、モジュール上部のループ部分と接触させながら、直立して結合することがわかった。その際、DD2のGlu14、Arg31、Tyr36、Glu61がキトサンとの相互作用を担っており、このうち、Ty36はDD1ではGlu36に置換されていた。そこで、DD1のGlu36をTyrに、DD2のTyr36をGluに変異させてキトサンとの親和性を調べた。その結果、36番目のアミノ酸はキトサンとの親和性を支配し、とりわけ、Glu側鎖とキトサンの非還元末端残基に存在する遊離アミノ基との静電的相互作用は重要であることがわかった。

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