抄訳
シアノバクテリア概日時計の中核を担う時計タンパク質KaiCはN末端側のCIドメインとC末端側のCIIドメインから構成され、ATPと結合することでリングが積み重なった6量体構造をとる。KaiCは他の時計タンパク質であるKaiA、KaiBとの離合集散を介して、24時間周期でCIIドメインの2カ所のアミノ酸残基（S431、T432）をリズミカルに自己リン酸化・自己脱リン酸化を繰り返す。本論文では、概日時計の源振動といえるKaiCのリズミックな構造変化を高感度に検出するためのトリプトファン(Trp)蛍光プローブ挿入部位を探索した。その結果、リン酸化部位近傍にTrpを挿入したKaiC変異体ではリズムの安定性や周期長を保ちつつ、Trp蛍光を指標としたリズムの振幅が10倍以上増加することを見出した。KaiCのリン酸部位周辺の構造転移は結晶構造解析による先行研究において報告されていたが、今回の結果は溶液中における実際の反応サイクル中においてもリン酸化部位周辺が位相依存的に大規模に変化することを実証した成果である。